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Clasificación según entidad que la gestiona
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En los siguientes enlaces podrás encontrar información adicional sobre las opciones de configuración de las cookies en los principales navegadores.
– Internet Explorer: https://support.microsoft.com/es-es/windows/eliminar-y-administrar-cookies-168dab11-0753-043d-7c16-ede5947fc64d
– Microsoft Edge: https://support.microsoft.com/es-es/microsoft-edge/eliminar-las-cookies-en-microsoft-edge-63947406-40ac-c3b8-57b9-2a946a29ae09
– Google Chrome Escritorio: https://support.google.com/chrome/answer/95647?co=GENIE.Platform%3DDesktop&oco=1
– Google Chrome Android: https://support.google.com/chrome/answer/95647?co=GENIE.Platform%3DAndroid&oco=1
– Firefox: https://support.mozilla.org/es/kb/cookies-informacion-que-los-sitios-web-guardan-en-
– Safari Escritorio: https://support.apple.com/es-es/guide/safari/sfri11471/mac
– Safari iPhone, iPad o iPod touch: https://support.apple.com/es-es/HT201265
– Opera: https://help.opera.com/en/latest/web-preferences/#cookies
Transition metal complexes as catalysts and, occasionally, basic pH as a reaction condition were employed to imitate the catecholase activity. Using Morpholine/Piperazine as a catalyst, under photo-mediated condition the catalytic aerobic oxidation of the proxy substrate 3,5-di-tert-butylcatechol (DTBC) in methanol very fast was shown in this article to be a functional mimic of catecholase activity. The Michaelis-Menten kinetic model?s enzymatic substrate inhibition pattern was used to describe the kinetic manifestation of DTBC oxidation. Under photo-mediated condition the oxidation of DTBC was observed very fast which may be due to the higher energy increases the activation energy and under basic condition catechol oxidizes to o-quinone (DTBQ).
